在生物课上，我们经常听到关于胃蛋白酶的讲解。胃蛋白酶是一种蛋白酶，主要由胃部中的胃粘膜主细胞分泌，有助于消化，作用是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。它是胃中唯一的一种蛋白水解酶，最适ph值为1～2。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的前体，由泌酸腺的主细胞合成。
胃蛋白酶原会逐渐转变为一种更活跃的蛋白酶，对胃蛋白酶有促进作用。胃蛋白酶原分为胃蛋白酶原i和胃蛋白酶原ii两个亚群，其中i主要由胃底腺的主细胞和黏液颈细胞分泌，ii则除了由胃底腺的主细胞和黏液颈细胞分泌外，贲门腺、胃窦的幽门腺的黏液颈细胞以及十二指肠上段也能产生。
胃蛋白酶原由泌酸腺的主细胞合成，经过盐酸或已有活性的胃蛋白酶作用后转变为胃蛋白酶，将蛋白质分解成膘、胨及少量多肽。该酶的最适ph为2，在进入小肠后活性会丧失。胃蛋白酶原以不具有活性的酶原颗粒形式贮存在细胞内，当细胞内酶原颗粒充满时，会对新的酶原产生负反馈作用。
胃蛋白酶能够水解食物中的蛋白质，主要作用于含有苯丙氨酸或酪氨酸肽键的蛋白质和多肽分子。它的主要分解产物是胨，产生较少的多肽或氨基酸。胃蛋白酶只有在酸性环境中才能发挥作用，最适ph为2。随着ph升高，酶的活性会降低，当ph超过6时，酶会发生不可逆的变性。
通过对胃蛋白酶原的了解，我们不仅可以增加对其的认识，还能够了解到它在临床上的一定意义。血清pg水平可以反映不同部位胃粘膜的形态和功能，其测量值在各种胃部疾病中会有不同程度的改变，为临床诊断提供可靠的参考价值。
